As proteínas realizam reações bioquímicas complexas e devem possuir uma estrutura espacial tridimensional especial ao executar funções microbianas . Após a geração microbiana, as próprias proteínas também sofrem processos fisiológicos complexos {. em {são necessários . em bioquímica, «é frequentemente necessária para conduzir a científica.} O cloridrato e a uréia são os reagentes experimentais mais usados na desnaturação de proteínas . Então, quais são as diferenças entre os dois? Como escolher no experimento?
Due to the efficacy of external factors, the conformation of pure natural protein molecules undergoes abnormal changes, resulting in the loss of biological activity and abnormal changes in their physical and chemical properties. This type of situation is called protein denaturation. Transduction can involve the rupture of secondary bonds and disulfide bonds, but not the rupture of peptide Títulos na estrutura primária .
As proteínas transgêneros de guanidina e transgênero de uréia contêm dois sistemas: o primeiro sistema é a fusão preferencial de proteínas transgêneros com o cloridrato de guanidina e a uréia, produzindo óxido nítrico sintase ., quando a oxidase da nitrália é removida, refletindo uma mudança em equilíbrio no equilíbrio Agente . A proteína em condições naturais puras continua a mudar para o óxido nítrico sintase, levando a transgênero de proteína completa; O segundo sistema é o efeito de solubilização de hidrocloretto de guanidina e uréia em resíduos de aminoácidos hidrofóbicos . devido à capacidade de hidrocloretida de guanidina e uréia de formar ligações covalentes, as ligações covalentes (hidrocredicloco -»» »» » Como resultado, as soluções ., o cloridrato de guanidina e a uréia se tornam bons solventes orgânicos para resíduos não polares, causando os resíduos hidrofóbicos dentro da estrutura molecular da proteína para flexionar e aumentar a solubilidade, levando a diferentes níveis de desnaturação de proteínas.}}}}}}
A diferença entre os dois na conversão de proteínas:
Valor de concentração: à temperatura interna, 3-2 mol/L de cloridrato de guanidina pode fazer com que as proteínas esféricas mudem de seu estado natural para o centro de seu estado de transformação .} geralmente, aumentando o valor de concentração do agente de desnaturação pode melhorar o nível de transformação e cerca de 6 mmol/l guanidina hidróstica Estado . O cloridrato de guanidina tem uma capacidade de desnaturação mais forte do que a uréia devido às suas propriedades catiônicas ., algumas proteínas esféricas não podem ser completamente transformadas mesmo em uma solução de 8 mol/L, sem conhecimento de que geralmente existem em um regulado de maneira irregular (completamente transformada). Solução .
Solubilidade: A solubilidade da uréia é mais lenta e mais fraca que a do cloridrato de guanidina, com uma solubilidade de 70%~ 90%. quando a uréia tem um tempo de eficácia mais longo ou temperatura mais alta, que racham o ciano, que decora o 3 -BOONLATIONENTEMENTEMENTEMENTE (TIMENTEMENTE (THE REDTINANTEs, que se liga a 3), que decoram os grupos ‘) por meio de recompinante por meio de alfândega por meio de {, que decoram os grupos de consultas de atendimento através de) de não ser fraco em eletrólitos, neutralização e baixo custo; Guanidine hydrochloride has a solubility of over 95% and a fast melting effect without causing covalent bond decoration of asset recombinant proteins. However, it has disadvantages such as higher cost compared to urea, easy settling under acidic and alkaline standards, and potential impact on post hoc experiments.
Overall, as common experimental reagents in protein denaturation processes, the advantages and disadvantages of guanidine hydrochloride and urea are as follows: guanidine hydrochloride has relatively strong solubility and transferability, making it less likely to cause covalent bond decoration of asset recombinant proteins. However, it has drawbacks such as increased cost, easy settling under acid-base padrões e impacto na análise de cromatografia de troca de íons proteicos; A uréia tem solubilidade relativamente baixa, mas tem vantagens como não ser um eletrólito fraco, ser neutro, baixo custo e não fazer facilmente causar muitas proteínas a se estabelecer após a recuperação de proteínas . em experimentos específicos, os pesquisadores científicos devem selecionar com base em padrões e objetivos para obter os melhores resultados experimentais.